ED Sciences Chimiques
De la structure secondaire à l'ordre mésoscopique dans les films à base de polypeptides
par Yupei MA (Laboratoire de Chimie des Polymères Organiques)
Cette soutenance a lieu à 14h00 - Amphithéâtre 1 Université de Bordeaux, 16 avenue Pey Berland, 33600 Pessac
devant le jury composé de
- Colin BONDUELLE - Directeur de recherche - CNRS / Université de Bordeaux / LCPO - Directeur de these
- Blanca MARTIN-VACA - Professeure des universités - Université de Toulouse-Paul-Sabatier / Laboratoire Hétérochimie Fondamentale Et Appliquée, Toulouse - Examinateur
- Fouzia BOULMEDAIS - Directrice de recherche - CNRS / Institut Charles Sadron - Rapporteur
- Guillaume FLEURY - Professeur des universités - Université de Bordeaux / LCPO - CoDirecteur de these
- Esma ISMAILOVA - Professeure des universités - École des Mines de Saint-Étienne - Rapporteur
- Olivier MONDAIN-MONVAL - Professeur des universités - Université de Bordeaux / Centre de recherche Paul Pascal - Examinateur
Les polypeptides constituent une famille singulière de polymères synthétiques dont les chaînes se replient en structures secondaires biomimétiques bien définies. Parmi celles-ci, l'hélice α présente un alignement des dipôles des liaisons peptidiques qui engendre un macrodipôle dont la polarité intrinsèque peut induire des comportements diélectriques et électromécaniques spécifiques. A l'état solide, les hélices de polypeptides sont rigides et s'empilent latéralement en réseaux colonnaires hexagonaux. Cette propriété peut être exploitée dans des revêtements fonctionnels et des interfaces stimulables par la conception de films de polypeptides présentant une organisation hiérarchique. Toutefois, les relations quantitatives reliant la longueur de chaîne, la chimie des chaînes latérales et l'empilement moléculaire n'ont été établies qu'à l'état massif, et leur transposition aux films minces reste inexplorée. Ce projet visait à établir les relations entre la mise en œuvre, la structure et les propriétés de films minces de polypeptides. Des polypeptides adoptant une conformation hélicoïdale ont été synthétisés par polymérisation par ouverture de cycle de N-carboxyanhydrides, une méthode permettant d'obtenir des polymères de longueur contrôlée. Les systèmes étudiés comprenaient des homopolymères de lysine protégée, des homopolymères fluorés et des copolymères à blocs à base de polypeptides. Les résultats ont montré que le degré de polymérisation gouverne la structure secondaire, tandis que la chimie des chaînes latérales détermine la stabilité thermique, l'empilement moléculaire et la réponse diélectrique. L'introduction d'un bloc « pelote » engendre une organisation périodique à l'échelle mésoscopique, absente dans des films d'homopolymères, et permet la formation de films de polypeptides fluorés autrement difficiles à mettre en oeuvre. Les études structurales, menées de l'échelle moléculaire à l'échelle mésoscopique, montrent ainsi que ces films constituent des plateformes nanostructurées pour des applications diélectriques et électromécaniques.